Treoir maidir le modhanna agus bogearraí tuartha struchtúir próitéine

Chun a bhfeidhmeanna bitheolaíocha a fheidhmiú, fillteann próitéiní i gcomhréireacht shonrach amháin nó níos mó, arna brath ag idirghníomhaíochtaí neamh-chomhfhiúsacha casta agus inchúlaithe. Is féidir struchtúr próitéine a chinneadh trí theicneolaíochtaí a thógann go leor ama agus atá réasúnta costasach mar chripteagrafaíocht, speictreascópacht athshondais núicléach-mhaighnéadach, agus dé-idirghairmiméadracht polaraithe. Forbraíodh bogearraí bithfhaisnéisíochta chun struchtúir próitéine a ríomh agus a thuar bunaithe ar a seichimh aimínaigéad.

Aisghairm ar struchtúr próitéine

Mar mhalairt ar theicneolaíochtaí turgnamhacha, cuidíonn uirlisí anailíse struchtúir agus tuartha le struchtúr próitéine a thuar de réir a seicheamh aimínaigéad. Tá sé an-tábhachtach struchtúr próitéine ar leith a réiteach sa leigheas (mar shampla, i ndearadh drugaí) agus sa bhiteicneolaíocht (mar shampla, i ndearadh einsímí núíosacha). Dá bhrí sin tá réimse na tuartha próitéine ríomhaireachta ag teacht chun cinn i gcónaí, tar éis an mhéadaithe ar chumhacht ríomhaireachtúil meaisíní agus forbairt halgartaim cliste.

Tá ceithre leibhéal de struchtúr próitéine ann (figiúr 1). I dtuartha struchtúr próitéine, úsáidtear an príomhstruchtúr chun struchtúir thánaisteacha agus threasacha a thuar.

Déantar struchtúir thánaisteacha próitéiní a fhilleadh go háitiúil laistigh den slabhra polaipeiptíde a chobhsaíonn bannaí hidrigine. Is iad na struchtúir próitéine tánaisteacha is coitianta ná helices alfa agus bileoga béite.

Is é struchtúr treasach an fhoirm dheiridh den phróitéin nuair a bhíonn na struchtúir thánaisteacha éagsúla fillte i struchtúr 3D. Cruthaíonn an cruth deiridh seo agus coinnítear le chéile é trí idirghníomhaíocht ianach, droichid déshuilfíde agus fórsaí van de Waals.

Ceithre leibhéal de struchtúr próitéine. Íomhá ó Khanacademy.org.

Modhanna agus bogearraí tuartha struchtúir phróitéin

Forbraítear líon mór bogearraí tuartha struchtúir le haghaidh gnéithe tiomnaithe próitéine agus sainiúlacht, mar shampla tuar neamhoird, tuar dinimic, tuar caomhnaithe struchtúir, srl. I measc na gcur chuige tá samhaltú homology, snáitheáil próitéine, modhanna ab initio, tuar struchtúir thánaistigh, agus helix transmembrane agus tuar peptide comhartha.

Tosaíonn an modh ceart a roghnú i gcónaí trí phríomhsheicheamh an phróitéin anaithnid a úsáid agus an bunachar próitéine a chuardach le haghaidh homalóga (figiúr 2).

Cairt cinnteoireachta maidir le modh tuartha struchtúir próitéine.

Seo roinnt modhanna mionsonraithe chun struchtúr próitéine a thuar:

  • Uirlisí tuartha struchtúir thánaistigh

Déanann na huirlisí seo struchtúir thánaisteacha áitiúla a thuar bunaithe ar sheicheamh aimínaigéad an phróitéin amháin. Ansin déantar struchtúir tuartha a chur i gcomparáid leis an scór DSSP, a ríomhtar bunaithe ar struchtúr criostalach an phróitéin (níos mó ar an scór DSSP anseo).

Tá modhanna tuartha do struchtúr tánaisteach ag brath go príomha ar bhunachair sonraí de struchtúir próitéine aitheanta agus modhanna nua-aimseartha foghlama meaisín mar líonta néaróg agus meaisíní veicteora tacaíochta.

Seo roinnt uirlis iontach chun struchtúr tánaisteach a thuar.

  • Struchtúr treasach

Tá dhá phríomh-mhodh ag baint le huirlisí tuartha struchtúir threasach (nó 3-D): Ab initio, agus samhaltú comparáideach próitéine.

Déanann modhanna tuartha struchtúir próitéine Ab initio (nó de novo) iarracht struchtúir threasach a thuar ó sheichimh bunaithe ar phrionsabail ghinearálta a rialaíonn fuinneamh fuinniúil próitéine agus / nó claonadh staitistiúil gnéithe comhréireacha a fhaigheann struchtúir dhúchasacha, gan teimpléid follasacha a úsáid.

Tá an fhaisnéis uile faoi struchtúr treasach próitéine ionchódaithe ina phríomhstruchtúr (is é sin, a seicheamh aimínaigéad). Mar sin féin, is féidir líon ollmhór díobh a thuar, ina measc nach bhfuil ach an fuinneamh agus an chobhsaíocht íosta saor in aisce is gá a fhilleadh i gceart. Dá bhrí sin, teastaíonn go leor cumhachta ríomhaireachta agus ama chun réamhfhoirmiú dúchasach próitéine a réiteach, agus tá sé fós ar cheann de na príomhdhúshláin don eolaíocht nua-aimseartha.

I measc na bhfreastalaithe is mó a bhfuil tóir orthu tá Robetta (ag baint úsáide as pacáiste bogearraí Rosetta), SWISS-MODEL, PEPstr, QUARK. Brabhsáil liosta uileghabhálach anseo.

Má roinneann próitéin de struchtúr treasach aitheanta 30% ar a laghad dá sheicheamh le homolog féideartha de struchtúr neamhchinntithe, is féidir modhanna comparáideacha a fhorleaganann an struchtúr anaithnid claonta leis an gceann is eol a úsáid chun struchtúr dóchúil an anaithnid a thuar. Is dhá phríomhstraitéis iad samhaltú homology agus snáitheáil próitéine a úsáideann faisnéis roimh ré ar phróitéin eile dá samhail chun tuar próitéine anaithnid a mholadh, bunaithe ar a seicheamh.

I measc na bogearraí samhaltú homology agus bogearraí snáithe próitéine tá RaptorX, FoldX, HHpred, I-TASSER, agus go leor eile.

Tagairtí

Tuar struchtúr próitéine de novo. Wikipedia.

Tuar struchtúr próitéine. Wikipedia